Förster resonance energy transfer（FRET）

🧠 Förster共鳴エネルギー移動は、供与体donor 供与体（donor）donor（供与体） と受容体が数nmまで近づいたとき、供与体donor 供与体（donor）donor（供与体） の励起エネルギーが光子を介さず受容体へ移る現象である。

エネルギー移動の条件

供与体donor 供与体（donor）donor（供与体） の発光スペクトル emission spectrum 発光スペクトル（emission spectrum） emission spectrum（発光スペクトル） と受容体の吸収スペクトル absorption spectrum 吸収スペクトル（absorption spectrum） absorption spectrum（吸収スペクトル） が重なること、遷移双極子 dipole 双極子（dipole） dipole（双極子） の配向が適切であること、両者が近接することが必要である。通常の蛍光の再吸収とは異なり、放出光子が空間を飛ぶ過程ではない。

距離の6乗依存性

FRET効率$E$は、分子間距離$r$とFörster距離$R_0$を用いて

と表される。$R_0$は$E=0.5$となる距離で、色素対ごとに決まる。6乗依存性により1–10 nm程度の近接には敏感だが、それより遠い距離の測定には向かない。

flowchart TD
  A["<span class='jp-term jp-term-diagram' title='donor'>供与体</span>を選択的に励起"] --> B["<span class='jp-term jp-term-diagram' title='donor'>供与体</span>と受容体が数nm以内"]
  B --> C["非放射的エネルギー移動"]
  C --> D["<span class='jp-term jp-term-diagram' title='donor'>供与体</span>蛍光・寿命が低下"]
  C --> E["受容体蛍光が増加"]
  D --> F["分子間距離・相互作用を推定"]

生体分子測定

蛍光顕微鏡fluorescence microscope蛍光顕微鏡（fluorescence microscope）fluorescence microscope（蛍光顕微鏡）で蛋白質間相互作用、構造変化conformational change構造変化（conformational change）conformational change（構造変化）、酵素活性を可視化できる。ただし色素濃度、直接励起、漏れ込み、配向の変化を補正しないと距離だけの変化とは断定できない。

まとめ

励起状態からの緩和、発光、測定値の解釈は、蛍光の時間依存性 time-dependent 時間依存性（time-dependent） time-dependent（時間依存性） と実験条件を併せて考える。¹²

• FRETは供与体 donor 供与体（donor） donor（供与体） から近接受容体への非放射的エネルギー移動である。
• 効率は距離の6乗に依存し、数nmの分子定規 scale 定規（scale） scale（定規） となる。
• スペクトル重なりと配向も効率を変えるため、適切な対照が必要である。