細胞骨格の構造；モータータンパク質の構造と機能

🧠 細胞骨格の3種類の繊維は「太さと役割の違う3本の綱」として捉えるとよい——アクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） （7-9nm、力と運動）、中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） （10nm、強度と形状維持、極性なし）、微小管（25nm、輸送のレール railレール（rail） rail（レール）、動的不安定性dynamic instability動的不安定性（dynamic instability）dynamic instability（動的不安定性））。 どの繊維も「プラス端plus end プラス端（plus end）plus end（プラス端） で速く伸び、マイナス端minus end マイナス端（minus end）minus end（マイナス端） で崩れる」という極性を持つ（中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） だけは例外で極性を持たない）ため、これがモータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） （ミオシンはアクチンのプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ、キネシンkinesin キネシン（kinesin）kinesin（キネシン） は微小管のプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ、ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） はマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） へ）の「一方通行」の輸送方向を決定づけている。ATPの結合・加水分解・解離という化学サイクルが、頭部ドメインのコンフォメーション変化 conformational change コンフォメーション変化（conformational change） conformational change（コンフォメーション変化） という機械サイクルに直結する——これが全モータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） に共通する変換原理である。

細胞骨格とは

細胞骨格は細胞に構造と形状を与えるタンパク質のネットワークであり、以下の調節に機能する：細胞運動、細胞内輸送とシグナル伝達、細胞分裂cell division細胞分裂（cell division）cell division（細胞分裂）。

構成要素は3種類の繊維である：①微小管②中間径フィラメント intermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments） intermediate filaments（中間径フィラメント） ③アクチン繊維 actin filamentsアクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維）。

• 各細胞骨格繊維の型はより小さなタンパク質サブユニットから構築される
• 小さなサブユニットは急速に拡散できるが、組み立てられた繊維はできない
• 細胞骨格ポリマーは弱い非共有結合的相互作用によって結合されている
• 異なる細胞骨格関連アクセサリータンパク質が繊維の空間分布と動的挙動を調節する
• 細胞骨格ポリマーの形成：核形成 nucleation核形成（nucleation） nucleation（核形成）、伸長、定常状態

アクチン繊維（微小繊維）

直径7-9nm、細胞内タンパク質の20%を占める。

機能： 細胞形状、筋収縮性（アクトミオシン複合体）、細胞分裂cell division 細胞分裂（cell division）cell division（細胞分裂） （収縮環→細胞質分裂 cytokinesis細胞質分裂（cytokinesis） cytokinesis（細胞質分裂））、小胞・オルガネラの移動、細胞シグナルcell signaling 細胞シグナル（cell signaling）cell signaling（細胞シグナル） 伝達、細胞接合部の形成と維持。

• G-アクチン単量体monomer 単量体（monomer）monomer（単量体） （球状spherical 球状（spherical）spherical（球状） アクチンサブユニット）から構成され、ATP/ADPと強く結合している
• G-アクチンサブユニットは頭尾方式で会合し、右巻きらせん（F-アクチン、繊維）を形成する
• G-アクチンサブユニットは非対称であり、組み立てられると全て同じ方向を向く——これが繊維に極性（マイナス端minus end マイナス端（minus end）minus end（マイナス端） とプラス端 plus endプラス端（plus end） plus end（プラス端））を与える
  • マイナス端minus endマイナス端（minus end）minus end（マイナス端）＝尖端 pointed end尖端（pointed end） pointed end（尖端）、成長が遅い（ADP結合型アクチン）
  • プラス端plus endプラス端（plus end）plus end（プラス端）＝棘端 barbed end棘端（barbed end） barbed end（棘端）、成長が速い（ATP結合型アクチン）
• アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） は通常「遊離繊維」としてではなくネットワークとして見出され、架橋によって束ねられており、単一の繊維よりもはるかに安定である

核形成nucleation 核形成（nucleation）nucleation（核形成） ＝ゼロから新しいアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） を形成すること： 新しいアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） が形成されるには、G-アクチンが複数のサブユニット間接触により安定化された初期の凝集体/核へ組み立てられ、その後さらなるサブユニットの付加により急速に伸長できるようになる必要がある。

重合・脱重合とダイナミクス

遊離G-アクチンは強く結合したATPを持ち、繊維に組み込まれた直後にこの結合ATPをADPへ加水分解する。アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） 内でのATPからADPへの加水分解は単量体 monomer 単量体（monomer） monomer（単量体） 間の結合強度 integrity 結合強度（integrity） integrity（結合強度） を低下させ、ポリマーの安定性を低下させる＝ヌクレオチド加水分解は脱重合 depolymerization 脱重合（depolymerization） depolymerization（脱重合） を促進する。

伸長はG-アクチンの濃度が高いときに生じ、これらのサブユニットはATP加水分解より速い速度で繊維の両端に結合するため、正味の結果は脱組立てではなく伸長/成長となる。

1. 中間的なG-アクチン濃度では、アクチン単量体 monomer 単量体（monomer） monomer（単量体） は結合ATPが加水分解されるより速い速度でプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） に付加される→プラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） が成長する
2. しかしマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） では、ATPからADPへの加水分解が新規単量体 monomer 単量体（monomer） monomer（単量体） の付加より速く、ADPが構造を不安定化させるため→マイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） は縮小する
3. プラス端plus end プラス端（plus end）plus end（プラス端） でのG-アクチンの付加がマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） でのG-アクチンの喪失と等しくなると、「定常状態」に達し、アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） の長さに正味の変化はないが、アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） はプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ向かって「移動」しマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） から離れる＝トレッドミリングtreadmillingトレッドミリング（treadmilling）treadmilling（トレッドミリング）（この動きはアクチンの細胞運動における役割に関連する）

ARP（アクチン関連タンパク質）複合体はアクチンの分岐を担う——あるアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） のマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） を別のアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） に付着させることができ、プラス端plus end プラス端（plus end）plus end（プラス端） での成長を媒介する。

アクチン動態を調節するタンパク質

架橋によるアクチン繊維ネットワークの形成

アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） ネットワークは架橋によって作られる——束化タンパク質 bundling proteins 束化タンパク質（bundling proteins） bundling proteins（束化タンパク質） がアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） を平行配列（密なメッシュワーク）に架橋するか、あるいはゲル形成タンパク質（フィラミンfilaminフィラミン（filamin）filamin（フィラミン）など）が2本の繊維を大きな角度で保持する（より疎なメッシュワーク）。

⚠️ ゲル形成の担い手をゲルゾリン gelsolin ゲルゾリン（gelsolin） gelsolin（ゲルゾリン） と取り違えないこと。 名前が「ゲル」で始まるので紛らわしいが、ゲルゾリンgelsolin ゲルゾリン（gelsolin）gelsolin（ゲルゾリン） は架橋蛋白質ではなく切断（severing）蛋白質である。6つの相同ドメインからなり、Ca²⁺非存在下では球状 spherical 球状（spherical） spherical（球状） に閉じてアクチン結合面が隠れているが、Ca²⁺が結合すると開いてF-アクチンを切断・キャッピングcapping (mRNA 5′ cap addition)キャッピング（capping (mRNA 5′ cap addition)）capping (mRNA 5′ cap addition)（キャッピング）・核形成nucleation 核形成（nucleation）nucleation（核形成） する¹。ゲルゾリンgelsolin ゲルゾリン（gelsolin）gelsolin（ゲルゾリン） はむしろゲル（架橋ネットワーク）を壊してゾルに変える側であり、下記の切断タンパク質 severing proteins 切断タンパク質（severing proteins） severing proteins（切断タンパク質） の項に登場するのはそのためである。大きな角度で架橋して疎なゲルを作るのはフィラミン filamin フィラミン（filamin） filamin（フィラミン） である。

切断タンパク質severing proteins切断タンパク質（severing proteins）severing proteins（切断タンパク質）はF-アクチンを多数のより小さな繊維へ切断し、多数の新しい繊維末端を生成する。新しく形成された末端は繊維伸長の核形成 nucleation 核形成（nucleation） nucleation（核形成） 部位となりうる→新規繊維の組み立てを加速する。

• ゲルゾリンgelsolin ゲルゾリン（gelsolin）gelsolin（ゲルゾリン） ： F-アクチンの側面と相互作用し、熱的揺らぎが小さな隙間を作るまで待ち、そこにゲルゾリン gelsolin ゲルゾリン（gelsolin） gelsolin（ゲルゾリン） 自身を挿入して繊維を切断する
• コフィリンcofilin コフィリン（cofilin）cofilin（コフィリン） ： F-アクチンの長さに沿って結合→より強くねじり＋アクチンサブユニット間の接触を弱める機械的ストレスを生じさせる

中間径フィラメント

直径10nm（中間サイズ）。機械的ストレスにさらされる細胞の細胞質で顕著。

• 中心にα-ヘリカル helical ヘリカル（helical） helical（ヘリカル） 部分（ロッドドメイン）を持つ細長いタンパク質であり、平行なコイルドコイル coiled-coil コイルドコイル（coiled-coil） coiled-coil（コイルドコイル） 二量体を形成する
• 二量体は別の二量体と四量体 tetramer 四量体（tetramer） tetramer（四量体） を形成するが、この会合は逆平行 anti-parallel 逆平行（anti-parallel） anti-parallel（逆平行） である→中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） は極性を持たない＝両端に違いがない
• 四量体tetramer 四量体（tetramer）tetramer（四量体） は互い違いに配置され、2つのコイルド二量体の末端が同じ位置にならないようになっている
• 四量体tetramer 四量体（tetramer）tetramer（四量体） はその後側方に束ねられ繊維を形成する→1本の繊維＝8本鎖の四量体 tetramer 四量体（tetramer） tetramer（四量体） からなるロープ状繊維

→ α-ヘリカル helical ヘリカル（helical） helical（ヘリカル） 単量体 monomer 単量体（monomer） monomer（単量体） →コイルドコイル coiled-coil コイルドコイル（coiled-coil） coiled-coil（コイルドコイル） 二量体→2つの逆平行 anti-parallel 逆平行（anti-parallel） anti-parallel（逆平行） 二量体からなる互い違いの四量体 tetramer 四量体（tetramer） tetramer（四量体） →8本鎖の四量体 tetramer 四量体（tetramer） tetramer（四量体） がねじれ合ってロッド状繊維へ

機能： 細胞形状（高い引張強度 tensile strength引張強度（tensile strength） tensile strength（引張強度））、細胞間接合、核ラミナnuclear lamina 核ラミナ（nuclear lamina）nuclear lamina（核ラミナ） （タンパク質・染色体の係留）、オルガネラの係留。

中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） は容易に曲げられ、破断しにくく、元の長さの3倍以上に伸展できる→細胞が機械的ストレスに耐えることを可能にする——ストレス下で変形するが破裂はしない。

ケラチンkeratinケラチン（keratin）keratin（ケラチン）は最も多様性に富む中間径ファミリーであり、上皮細胞（皮膚、毛髪、爪）に見出される→ジスルフィド結合 disulfide bond ジスルフィド結合（disulfide bond） disulfide bond（ジスルフィド結合） によって結合された架橋ケラチン keratin ケラチン（keratin） keratin（ケラチン） ネットワークは細胞死後も存続でき、皮膚・毛髪などの外層 outer layer 外層（outer layer） outer layer（外層） に頑丈な被覆を形成する。

💡 タンパク質リン酸化は中間径フィラメント intermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments） intermediate filaments（中間径フィラメント） （+核ラミン）の脱組立てを誘導する。 リン酸化→脱組立て、脱リン酸化dephosphorylation 脱リン酸化（dephosphorylation）dephosphorylation（脱リン酸化） →組立て。リン酸化は細胞分裂 cell division細胞分裂（cell division） cell division（細胞分裂）・遊走・分化のような細胞の再編成の際に生じる。

微小管

直径25nm。

機能： オルガネラの位置決定、オルガネラと小胞の移動、有糸分裂紡錘体 mitotic spindle 紡錘体（mitotic spindle） mitotic spindle（紡錘体） の形成（有糸分裂中の染色体分離）、繊毛cilia 繊毛（cilia）cilia（繊毛） と鞭毛の運動。

構造：

• チューブリンtubulin チューブリン（tubulin）tubulin（チューブリン） ヘテロ二量体 heterodimer ヘテロ二量体（heterodimer） heterodimer（ヘテロ二量体） から形成され、α-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） とβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） という2つの球状タンパク質 globular protein 球状タンパク質（globular protein） globular protein（球状タンパク質） から構成される
• 二量体が積み重なって中空円筒状の微小管の壁を形成する
• 各プロトフィラメント protofilament プロトフィラメント（protofilament） protofilament（プロトフィラメント） は構造的極性を持ち、片端にα＝マイナス端minus endマイナス端（minus end）minus end（マイナス端）、もう片端にβ＝プラス端plus endプラス端（plus end）plus end（プラス端）を持つ
• この極性は機能にとって決定的である（例：これがなければ細胞内輸送を導けない）

重合・脱重合と微小管のダイナミズム

動的不安定性dynamic instability 動的不安定性（dynamic instability）dynamic instability（動的不安定性） ： 微小管は重合と脱重合 depolymerization 脱重合（depolymerization） depolymerization（脱重合） の間を行ったり来たり切り替えることができる。

• 微小管はγ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） からαβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） 二量体の付加によりプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） で成長する→縮小し始める（プラス端plus end プラス端（plus end）plus end（プラス端） からαβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） を失う）→サイクルが繰り返される
• この動的不安定性 dynamic instability 動的不安定性（dynamic instability） dynamic instability（動的不安定性） は微小管が急速な再構築 remodel 再構築（remodel） remodel（再構築） を経ることを可能にし、その機能にとって決定的である
• 微小管はプラス極が細胞構造/分子に付着することで安定化されうる＝脱重合 depolymerization 脱重合（depolymerization） depolymerization（脱重合） なし
• 何にも付着していない場合、後退retraction 後退（retraction）retraction（後退） する＝脱重合 depolymerization脱重合（depolymerization） depolymerization（脱重合）
• 遊離αβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） 二量体はβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） 上のGTPに結合している→αβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） がプロトフィラメント protofilament プロトフィラメント（protofilament） protofilament（プロトフィラメント） に結合するとGTPがGDPへ加水分解される
• 微小管がGTP加水分解より速く成長すると、微小管上にGTPキャップが生じる→GTP結合二量体はGDP二量体より強い結合を形成しより効率的に詰まる
• その後GDP結合型チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） が付加されると→バランスが脱重合 depolymerization 脱重合（depolymerization） depolymerization（脱重合） へ傾く→GTPキャップが外れる

中心体＝微小管形成中心

• 中心体centrosome 中心体（centrosome）centrosome（中心体） は細胞質へ向かって放射状に伸びる微小管の配列を組織化する
• 中心体centrosome 中心体（centrosome）centrosome（中心体） は1対の中心小体 centriole 中心小体（centriole） centriole（中心小体） と、それを囲むタンパク質のマトリックス（γ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） からなるリング状 ring-shaped リング状（ring-shaped） ring-shaped（リング状） 構造）から構成される
• 各γ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） リング複合体は1本の微小管の成長の起点（核形成nucleation 核形成（nucleation）nucleation（核形成） 部位）として働く（γ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） 濃度はMTOC周辺で最も高い）
• αβ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） 二量体は特定の配向で各γ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） に付加される：各マイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） が中心体 centrosome 中心体（centrosome） centrosome（中心体） に埋め込まれ、成長は細胞質へ伸びるプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） でのみ生じる
• 中心小体centriole 中心小体（centriole）centriole（中心小体） は微小管の核形成 nucleation 核形成（nucleation） nucleation（核形成） には寄与しないが、繊毛cilia 繊毛（cilia）cilia（繊毛） ＋鞭毛では組織化中心として働く（そこでは基底小体 basal body 基底小体（basal body） basal body（基底小体） と呼ばれる）

微小管結合タンパク質

• MAP：モータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） （ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） ＋キネシン kinesinキネシン（kinesin） kinesin（キネシン））、微小管に沿って小胞＋高分子を運ぶ
• MAPは脱組立てに対して微小管を安定化できる（微小管を他の化合物に連結する）
• 安定化： MAPの結合→カタストロフィ（キネシンkinesin キネシン（kinesin）kinesin（キネシン） による）の頻度が抑制される、および/または成長速度 growth velocity 成長速度（growth velocity） growth velocity（成長速度） が増強される→より長く、より動的性が低い微小管
• 不安定化： MAPの結合なし→カタストロフィの頻度が増加する→より短く、より動的性が高い微小管

有糸分裂紡錘体 mitotic spindle 紡錘体（mitotic spindle） mitotic spindle（紡錘体） における微小管の3種類：染色体は動原体 centromere / kinetochore 動原体（centromere / kinetochore） centromere / kinetochore（動原体） 複合体を介して動原体微小管 kinetochore microtubule 動原体微小管（kinetochore microtubule） kinetochore microtubule（動原体微小管） に付着し、極間微小管は紡錘体 mitotic spindle 紡錘体（mitotic spindle） mitotic spindle（紡錘体） の中央領域で相互に嵌合しモータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） を介して紡錘体 mitotic spindle 紡錘体（mitotic spindle） mitotic spindle（紡錘体） 極を押し離し、星状体asteroid body 星状体（asteroid body）asteroid body（星状体） 微小管は紡錘体 mitotic spindle 紡錘体（mitotic spindle） mitotic spindle（紡錘体） 極を細胞膜に係留する（50-regulation-of-the-cell-cycle-in-the-g2-and-m-phases参照）。

モータータンパク質の構造と機能

モータータンパク質motor protein モータータンパク質（motor protein）motor protein（モータータンパク質） は化学エネルギー chemical energy 化学エネルギー（chemical energy） chemical energy（化学エネルギー） を運動へ変換する：ATP加水分解→コンフォメーション変化 conformational change コンフォメーション変化（conformational change） conformational change（コンフォメーション変化） →極性を持つ細胞骨格繊維に沿った移動。

細胞骨格モータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） の一般構造は、細胞骨格繊維に付着しATPase活性を持つ球状 spherical 球状（spherical） spherical（球状） の頭部、頸部、軽鎖、そして貨物分子に結合する尾部からなる。

力の発生： ①繊維結合　②コンフォメーション変化 conformational change コンフォメーション変化（conformational change） conformational change（コンフォメーション変化） →力の発生　③繊維解離　④コンフォメーション conformation コンフォメーション（conformation） conformation（コンフォメーション） 弛緩、という機械サイクルは、ATP結合と加水分解の化学サイクルに連結している（コンフォメーションconformation コンフォメーション（conformation）conformation（コンフォメーション） は結合しているヌクレオチドに依存する）。

細胞骨格モータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） は以下のいずれかと会合している：①アクチン（ミオシン）②微小管（キネシンkinesinキネシン（kinesin）kinesin（キネシン）、ダイニンdyneinダイニン（dynein）dynein（ダイニン））。

アクチン会合モータータンパク質：ミオシン

ミオシンはATPを用いて力を発生させ筋を収縮させる。ミオシンの作用を通じて、アクチン細胞骨格actin cytoskeleton アクチン細胞骨格（actin cytoskeleton）actin cytoskeleton（アクチン細胞骨格） は収縮性 contractility 収縮性（contractility） contractility（収縮性） 構造を形成しアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） を互いに架橋・滑らせることができる。ミオシンには3つの型がある：type I、type II、type V。

💡 「3つの型」は試験用に絞った代表例である。 実際のミオシンスーパーファミリーは、保存された頭部（モータードメインmotor domainモータードメイン（motor domain）motor domain（モータードメイン））の系統解析 phylogenetic analysis 系統解析（phylogenetic analysis） phylogenetic analysis（系統解析） にもとづき、2006年の時点ですでに18クラス以上に分類されていた²。ローマ数字のクラス番号（I、II、V、VI…）はこの系統分類の番号であり、「3種類しか無い」という意味ではない。ここで扱うI・II・Vは、それぞれ「膜につながる単頭のもの」「太い繊維を作る筋収縮型」「大股で歩く輸送型」という3つの典型として覚えるとよい。

細い繊維はG-アクチンの凝集による二本鎖らせん繊維（F-アクチン）から形成される：ネブリンnebulinネブリン（nebulin）nebulin（ネブリン）は細い繊維の長さに沿って伸びる細長いタンパク質であり長さの調節に関与する。トロポミオシンtropomyosinトロポミオシン（tropomyosin）tropomyosin（トロポミオシン）は二量体を形成し繊維全体に伸びてアクチン分子上のミオシン結合部位を覆う。トロポニンtroponin トロポニン（troponin）troponin（トロポニン） 複合体（トロポニンTtroponin TトロポニンT（troponin T）troponin T（トロポニンT）・I・Cの3分子）が各トロポミオシン tropomyosin トロポミオシン（tropomyosin） tropomyosin（トロポミオシン） 二量体に存在し、Ca²⁺のトロポニンC troponin C トロポニンC（troponin C） troponin C（トロポニンC） への結合がトロポミオシン tropomyosin トロポミオシン（tropomyosin） tropomyosin（トロポミオシン） 二量体のアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） 上からの除去を促進し、アクチン-ミオシン相互作用が起こり収縮につながる。

微小管会合モータータンパク質：キネシンとダイニン

キネシンkinesin キネシン（kinesin）kinesin（キネシン） ：

• 膜に包まれた小胞を細胞体から軸索終末 axon terminal 軸索終末（axon terminal） axon terminal（軸索終末） へ、微小管のプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ向かって歩くことで運ぶ（順行性軸索輸送anterograde axonal transport順行性軸索輸送（anterograde axonal transport）anterograde axonal transport（順行性軸索輸送）、anterograde axonal transport）
• 2本の重鎖 heavy chain 重鎖（heavy chain） heavy chain（重鎖） ＋2本の軽鎖を持ち、2つの球状頭部 globular head 球状頭部（globular head） globular head（球状頭部） モータードメイン motor domain モータードメイン（motor domain） motor domain（モータードメイン） （後方頭部＋前方頭部）を形成し、他のモータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） との重合を担う細長いコイルドコイル coiled-coil コイルドコイル（coiled-coil） coiled-coil（コイルドコイル） で結合されている
• 14のキネシン kinesin キネシン（kinesin） kinesin（キネシン） ファミリーがある（2004年に標準化された命名法 Nomenclature 命名法（Nomenclature） Nomenclature（命名法） でkinesin-1〜kinesin-14と定義された³）：大部分はプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ向かって歩く
• キネシンkinesin キネシン（kinesin）kinesin（キネシン） の2つの頭部にはヌクレオチド結合部位があり、これが頭部の微小管プロトフィラメント protofilament プロトフィラメント（protofilament） protofilament（プロトフィラメント） へのドッキング dockingドッキング（docking） docking（ドッキング）・アンドッキング docking ドッキング（docking） docking（ドッキング） を調節する→キネシン kinesin キネシン（kinesin） kinesin（キネシン） が繊維に沿って「歩く」ことを可能にする
• ヌクレオチド加水分解サイクルは2つの頭部の間で緊密に協調しており、一方のモータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） がドッキング docking ドッキング（docking） docking（ドッキング） している間にもう一方が曲がってプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） に近い部位へ結合するために前進できるようになっている

ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） ：

• 微小管のマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） へ向かって移動するモータータンパク質 motor protein モータータンパク質（motor protein） motor protein（モータータンパク質） のファミリー（逆行性軸索輸送retrograde axonal transport逆行性軸索輸送（retrograde axonal transport）retrograde axonal transport（逆行性軸索輸送）、retrograde axonal transport）
• 1〜3本の重鎖 heavy chain 重鎖（heavy chain） heavy chain（重鎖） （モータードメインmotor domainモータードメイン（motor domain）motor domain（モータードメイン））と可変数 variables 変数（variables） variables（変数） の軽鎖（貨物結合を媒介）から構成される
• 細胞中心（特にゴルジ体 Golgi apparatusゴルジ体（Golgi apparatus） Golgi apparatus（ゴルジ体））へ向かうオルガネラの移動に関与する
• ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） は最大の分子モーターであり、最も速い部類にも入る
• 細胞質ダイニン dyneinダイニン（dynein） dynein（ダイニン）は2本の重鎖 heavy chain 重鎖（heavy chain） heavy chain（重鎖） のホモ二量体 homodimer ホモ二量体（homodimer） homodimer（ホモ二量体） からなるダイニン dynein ダイニン（dynein） dynein（ダイニン） のクラス：ダイニン dynein ダイニン（dynein） dynein（ダイニン） 1（中心体centrosome中心体（centrosome）centrosome（中心体）、通常核が位置する方向へのオルガネラ輸送）、ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） 2（繊毛cilia 繊毛（cilia）cilia（繊毛） 先端から基部への物質輸送に用いられる）
• 軸糸ダイニンaxonemal dynein 軸糸ダイニン（axonemal dynein）axonemal dynein（軸糸ダイニン） ： 繊毛cilia繊毛（cilia）cilia（繊毛）・鞭毛の運動（拍動）を駆動する微小管の滑り運動に特化した別のクラス

繊毛と鞭毛

微小管ベースの細胞骨格を持ち、これを軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） と呼ぶ。

• 運動性繊毛 cilia 繊毛（cilia） cilia（繊毛） の軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） は、9対の外側微小管二連体のリングと中心にある1対の単管からなる構造（9+2構造）から構成される
• ネキシンnexinネキシン（nexin）nexin（ネキシン）がダイニン dynein ダイニン（dynein） dynein（ダイニン） 頭部ドメインで対を連結し、隣接する微小管二連体を「掴む」
• 二連体間の連結（ネキシンnexin ネキシン（nexin）nexin（ネキシン） リンク）がある＝滑りが拘束され、軸糸axoneme 軸糸（axoneme）axoneme（軸糸） 全体の屈曲に変換される（無傷の運動性繊毛 cilia繊毛（cilia） cilia（繊毛）・鞭毛はこちら）
• 二連体間の連結が失われる＝滑りが屈曲に変換されず、二連体同士がそのまま滑り離れる

⚠️ 「繊毛cilia 繊毛（cilia）cilia（繊毛） にはネキシン nexin ネキシン（nexin） nexin（ネキシン） が無く、鞭毛には有る」という対比ではない。 運動性繊毛 cilia 繊毛（cilia） cilia（繊毛） と鞭毛はどちらも同じ9+2軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） を持ち、どちらもネキシン nexin ネキシン（nexin） nexin（ネキシン） リンクを備えている。両者の違いは長さ・本数・拍動の様式であって、構成部品ではない。ネキシンnexin ネキシン（nexin）nexin（ネキシン） の有無で結果が変わることを示したのは、ウニ精子鞭毛の軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） をトリプシン trypsin トリプシン（trypsin） trypsin（トリプシン） で短時間消化した実験である——9+2構造は保たれたままATPを加えると、軸糸axoneme 軸糸（axoneme）axoneme（軸糸） は屈曲せずに個々の管へと能動的に滑り分解した⁴。つまり「連結あり→屈曲／連結なし→滑るだけ」という対比であり、これは繊毛 cilia 繊毛（cilia） cilia（繊毛） と鞭毛の区別ではなく、同じ軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） で連結が保たれているかどうかの区別である。

繊毛cilia繊毛（cilia）cilia（繊毛）・鞭毛の運動過程： ①ダイニン dynein ダイニン（dynein） dynein（ダイニン） がATPにより活性化される　②ダイニンアーム dynein arm ダイニンアーム（dynein arm） dynein arm（ダイニンアーム） （1本の微小管二連体上）が隣接する二連体を掴みその長さに沿って歩く　③二連体同士が互いに滑り曲がる　→　架橋タンパク質（ネキシンnexinネキシン（nexin）nexin（ネキシン））が滑りを制限する。

まとめ

• 細胞骨格はアクチン繊維 actin filaments アクチン繊維（actin filaments） actin filaments（アクチン繊維） （7-9nm、力と運動）、中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） （10nm、機械的強度、極性なし）、微小管（25nm、輸送のレール railレール（rail） rail（レール）、動的不安定性dynamic instability動的不安定性（dynamic instability）dynamic instability（動的不安定性））の3種の繊維から構成され、いずれも小サブユニット small subunit 小サブユニット（small subunit） small subunit（小サブユニット） の重合により形成される極性を持つポリマーである（中間径フィラメントintermediate filaments 中間径フィラメント（intermediate filaments）intermediate filaments（中間径フィラメント） を除く）。
• アクチン繊維actin filaments アクチン繊維（actin filaments）actin filaments（アクチン繊維） はG-アクチンの重合によりプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） で速く成長・マイナス端minus end マイナス端（minus end）minus end（マイナス端） で縮小するトレッドミリング treadmilling トレッドミリング（treadmilling） treadmilling（トレッドミリング） を示し、束化タンパク質bundling proteins束化タンパク質（bundling proteins）bundling proteins（束化タンパク質）・切断タンパク質severing proteins切断タンパク質（severing proteins）severing proteins（切断タンパク質）・キャッピングcapping (mRNA 5′ cap addition) キャッピング（capping (mRNA 5′ cap addition)）capping (mRNA 5′ cap addition)（キャッピング） タンパク質により動態が調節される。微小管はγ-チューブリン tubulin チューブリン（tubulin） tubulin（チューブリン） を核形成 nucleation 核形成（nucleation） nucleation（核形成） 部位とする中心体 centrosome 中心体（centrosome） centrosome（中心体） から伸び、GTPキャップの有無による動的不安定性 dynamic instability 動的不安定性（dynamic instability） dynamic instability（動的不安定性） を示す。
• モータータンパク質motor protein モータータンパク質（motor protein）motor protein（モータータンパク質） はATP結合・加水分解の化学サイクルをコンフォメーション変化 conformational change コンフォメーション変化（conformational change） conformational change（コンフォメーション変化） の機械サイクルへ変換し、ミオシンはアクチンのプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ、キネシンkinesin キネシン（kinesin）kinesin（キネシン） は微小管のプラス端 plus end プラス端（plus end） plus end（プラス端） へ（順行性軸索輸送anterograde axonal transport順行性軸索輸送（anterograde axonal transport）anterograde axonal transport（順行性軸索輸送））、ダイニンdynein ダイニン（dynein）dynein（ダイニン） は微小管のマイナス端 minus end マイナス端（minus end） minus end（マイナス端） へ（逆行性軸索輸送retrograde axonal transport逆行性軸索輸送（retrograde axonal transport）retrograde axonal transport（逆行性軸索輸送））それぞれ一方向に移動し、繊毛cilia繊毛（cilia）cilia（繊毛）・鞭毛の運動（軸糸axoneme 軸糸（axoneme）axoneme（軸糸） のダイニン dynein ダイニン（dynein） dynein（ダイニン） -ネキシン nexin ネキシン（nexin） nexin（ネキシン） 相互作用）もこの原理に基づく。
• 紛らわしい2点を押さえる：ゲルゾリン gelsolin ゲルゾリン（gelsolin） gelsolin（ゲルゾリン） は架橋（ゲル形成）ではなく切断タンパク質であり、疎なゲルを作るのはフィラミン filamin フィラミン（filamin） filamin（フィラミン） である¹。またネキシン nexin ネキシン（nexin） nexin（ネキシン） リンクは繊毛 cilia 繊毛（cilia） cilia（繊毛） と鞭毛を区別するものではなく、どちらの軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） にもあって滑りを屈曲へ変換する——連結が失われた軸糸 axoneme 軸糸（axoneme） axoneme（軸糸） ではATP存在下で二連体が滑り離れるだけになる⁴。